94118-83-9 íons do metal da desidrogenase do malato da preparação de enzima MDH

Temperatura da desidrogenase do malato (MDH) e a influência de íons do metal; MDH; Enzima; 94118-83-9

Temperatura da desidrogenase do malato (MDH) e a influência de íons do metal
A desidrogenase do malato (MDH) é encontrada geralmente em vários organismos tais como animais, plantas, bactérias, etc. É uma das enzimas chaves no metabolismo biológico do açúcar e pode catalisar a conversão reversível entre o malato e o oxaloacetate. MDHs joga um papel importante em uma variedade de atividades fisiológicos das pilhas, incluindo o metabolismo energético mitocondrial e o metabolismo ativo do oxigênio da planta.

Propriedades bioquímicas da desidrogenase do malato
1. pH ótimo e temperatura ótima
O valor de pH ótimo de MDHs é relativamente alcalino, aproximadamente 8,0. Por exemplo, MDH dos Streptomyces e do Escherichia Coli (EcMDH) tem a atividade de enzima a mais alta no pH 8,1. A temperatura ótima da reação de MDHs é 40~65℃. Por exemplo, a temperatura a melhor do bacillus-subtilis MDH e MDH miocárdico suíno é sobre 50℃, e o bacilo stearothermophilus (BMDH) tem a boa estabilidade em 65℃. Quando a temperatura tende aos extremos, o MDHs da maioria de espécie não é muito ativo, mas MDH das bactérias psychrophilic (AaMDH) ainda mantém a atividade alta aproximadamente 4℃, e MDH das bactérias thermophilic pode ainda manter em 90℃ a atividade aproximadamente de 1h, esta diferença pode ser causado pela preferência de determinados resíduos no local ativo, pela distribuição de cargas da carcaça e do cofatora, e pela interação dos íon-pares entre subunidades.

2. Estabilidade térmica
EcMDH e o bacillus-subtilis MDH têm a estabilidade térmica pobre. O bacilo BsMDH stearothermophilus é bastante estável em altas temperaturas. As bactérias thermophilic AaMDH são calor-labile, que são relacionadas presumivelmente ao número de ligações de hidrogênio, o número e a posição do proline ou moléculas do glycinase, e sua interação. No ambiente da baixa temperatura, o glicerol é o melhor estabilizador para manter a atividade de MDHs, quando o cyclopolyol e o sorbitol puderem manter a atividade de MDHs na alta temperatura. O princípio desta estabilização pode ser que a interação entre o grupo de hidróxilo e a molécula da enzima ou o álcool reduz a constante dielétrica do meio e reforça o efeito hidrofóbica da molécula da enzima, de modo que o ovo da enzima seja afetado menos por moléculas de água.
3. A influência de íons do metal
Os vários íons carregados têm efeitos diferentes na atividade de MDHs e na estabilidade das proteínas. O estudo de íons diferentes do metal no feijão de mung MDH mostra aquele: K+ tem um efeito de ativação; Mg2+ e Ca2+ têm pouco efeito na atividade de enzima; Zn2+, P2+ e Cu2+ fazem a atividade de enzima têm graus diferentes de inibição, de que a inibição de Cu2+ é a mais forte. Quando sua concentração é 1M, 97% da atividade de enzima está inibido.
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